전남대학교 연구팀이 기존의 이론과 달리 엽록체로 수송되는 단백질의 경우에는 GFP 형광단백질의 접힘이 강할수록 수송효율이 증가한다는 새로운 사실을 발견했다.
전남대 이동욱 교수(바이오에너지공학과. 공동 교신저자)와, 전남대학교 일반대학원 정진승 대학원생(일반대학원 융합식품바이오공학과. 제 1저자), 황인환 포스텍 교수(공동 교신저자), 문병호 학생(공동저자)으로 구성된 공동연구팀은 엽록체 내부 단백질의 수송에 있어서 접힘(folding)이 풀려야 한다는 기존의 이론과는 상반되는 새로운 기작을 제시했다.
이 연구는 식물학 분야의 저명 학술지인 Plant Physiology(영향력 지수 8.340, 상위 3.62%)에 6월 15일 게재됐다.
연구팀에 따르면, 진핵세포를 구성하는 여러 세포소기관 단백질들은 핵에서 발현돼 일종의 주소와도 같은 단백질 이동신호(targeting signal)에 의해 각각의 세포소기관으로 이동하는데, 기존 이론에 따르면 핵과 퍼옥시좀 단백질만이 세포소기관 내부로 수송될 때 단백질의 접힘이 유지된 상태에서 수송되고, 그 외 엽록체, 미토콘드리아, 소포체 단백질들은 접힘이 풀린 상태에서 수송되는 것으로 알려져 있다.
이에 공동연구팀이 내부공생(endosymbiosis)으로 생성되었을 것으로 추정되는 엽록체 및 미토콘드리아 단백질들의 접힘 정도에 따른 단백질 수송 기작을, 다양한 접힘 능력을 가진 GFP 형광단백질 변종들을 이용해 규명에 나섰다.
실험 결과, 미토콘드리아 단백질의 경우에는 기존의 이론과 동일했으나, 엽록체로 수송되는 단백질의 경우에는 GFP 형광단백질의 접힘이 강할수록 수송효율이 증가함을 새롭게 규명했다.
※논문명: GREEN FLUORESCENT PROTEIN variants with enhanced folding are more efficiently imported into chloroplasts